Invitrogen™ ELISA-Kit für humanes IL-10

Beschreibung

Das Human Interleukin-10 Ultrasensitive (Hu IL-10 US) ELISA quantifiziert Human-IL-10 US in humanem Serum, Plasma, gepufferter Lösung oder Zellkulturmedium. Der Assay erkennt ausschließlich natürliches und rekombinantes Human-IL-10 US. Verfahrensprinzip Der US-Festphasen-Sandwich-ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent-Assay) für Human-IL-10 misst die Menge des Zieles, das zwischen einem zusammenpassenden Antikörperpaar gebunden ist. Ein zielspezifischer Antikörper wurde in den Wells der mitgelieferten Mikrotiterplatte vorbeschichtet. Proben, Standards oder Kontrollen werden dann in diese Wells gegeben und binden an den immobilisierten Antikörper (Capture). Das Sandwich entsteht durch Zugabe des zweiten Antikörpers (Detektor), dann wird eine Substratlösung hinzugefügt, die mit dem Enzym-Antikörper-Zielkomplex reagiert und ein messbares Signal erzeugt. Die Intensität dieses Signals ist direkt proportional zur Konzentration des in der Originalprobe vorhandenen Ziels. Strenge Validierung Jede hergestellte Charge dieses ELISA-Kits ist auf Kriterien wie Empfindlichkeit, Spezifität, Präzision und Chargenkonsistenz geprüft. Weitere Informationen zur Validierung werden in der Bedienungsanleitung angegeben.

Interleukin-10 ist ein pleiotropes Zytokin, das eine wichtige Rolle als Regulator für die Funktion der lymphoiden und myeloischen Zellen spielt. Beim Menschen wird IL-10 durch aktivierte CD8(+) T-Zellen im peripheren Blut durch Klone von CD4(+)-T-Helferzellen erzeugt. Aufgrund der Fähigkeit von IL-10, die Zytokinsynthese und mehrere Funktionen der akzessorischen Zellen von Makrophagen zu blockieren, ist dieses Zytokin ein potenter Suppressor der Effektorfunktionen von Makrophagen, T-Zellen und NK-Zellen. Darüber ist IL-10 an der Regulierung der Proliferation und Differenzierung von B-Zellen, Mastzellen und Thymozyten beteiligt. Die Primärstruktur von humanem IL-10 wurde durch Klonierung der cDNA bestimmt, die für das Zytokin codiert. Das entsprechende Protein besteht aus 160 Aminosäuren mit einem vorhergesagten Molekulargewicht von 18.5 kDa. Aufgrund seiner Primärstruktur ist IL-10 ein Mitglied der Vier-α-Helix-Bündel-Zytokinfamilie. In Lösung ist humanes IL-10 ein Homodimer mit einem scheinbaren Molekulargewicht von 39 kDa. Obwohl es eine N-Glykosylierungsstelle enthält, fehlen ihm nachweisbare Kohlenhydrate. Rekombinantes Protein, das in E. coli exprimiert wird, behält somit alle bekannten biologischen Aktivitäten bei. Das menschliche IL-10-Gen befindet sich auf Chromosom 1 und liegt als Einzelkopie im Genom vor. Humanes IL-10 zeigt eine starke DNA- und Aminosäure-Sequenzhomologie für das Maus-IL-10 und einen offenen Leserahmen (ORF) im Genom des Epstein-Barr-Virus, BCRF1, das viele der biologischen Aktivitäten von zellulären Zytokinen aufweist und daher möglicherweise eine Rolle bei der Virus-Wirt-Interaktion spielt. Die immunsuppressiven Eigenschaften von IL-10 deuten auf einen möglichen klinischen Nutzen von IL-10 bei der Unterdrückung von Transplantatabstoßungen hin. IL-10 kann zudem stark entzündungshemmend wirken.

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