Invitrogen™ X-Gal (5-Bromo-4-Chlor-3-Indolyl β-D-Galactopyranosid)

Das Substrat liefert einen dunkelblauen Niederschlag an der Stelle der enzymatischen Aktivität. X-Gal eignet sich für zahlreiche histochemische und molekularbiologische Anwendungen, einschließlich des Nachweises der lacZ-Aktivität in Zellen und Geweben. Im Gegensatz zu β-Glucuronidase als Genmarker kann β-Galactosidase ohne Aktivitätsverlust in Zellen und Geweben mit Glutaraldehyd fixiert und mit X-Gal in hoher Auflösung nachgewiesen werden.

Zusätzliche Informationen über Glykosidase-Enzyme
Glykosidase-Enzyme weisen eine sehr hohe Selektivität für die Hydrolyse ihrer bevorzugten Zucker auf. Beispielsweise hydrolysiert β-Galactosidase rasch β-D-Galactopyranoside, hydrolysiert aber in der Regel weder die anomeren α-D-Galactopyranoside noch die isomeren β-D-Glucopyranoside. Die endogene Glykosidase-Aktivität wird häufig zur Charakterisierung von Mikroorganismen und zur selektiven Markierung von Organellen in Säugetierzellen verwendet; Defekte der Glykosidase-Aktivität sind charakteristisch für mehrere Krankheiten.

Darüber hinaus sind Glykosidasen wichtige Reportergenmarker. Insbesondere lacZ, das β-Galactosidase kodiert, wird in Tieren und Hefen weitgehend als Reportergen verwendet, während das β-Glucuronidase-(GUS)-Gen ein beliebtes Reportergen in Pflanzen ist. Glykosidase-Substrate werden auch in Verbindung mit Glykosidase-konjugierten sekundären Nachweisreagenzien in immunhistochemischen Verfahren und Enzyme-Linked Immunoabsorbent Assays (ELISAs) verwendet.

• Chromogensubstrat
• Zellen-permeabel
• β-galactosidase Aktivität kann nach der Fixierung noch mit X-Gal erkannt werden

Beta-Galactosidase-Assays, Zellanalyse, zelluläre Bildgebung, Klonierung, Enzym- und Proteinaktivitätsassays, Glykosidase, Neuraminidase und zugehörige Enzymaktivität, IHC-Färbung und -Nachweis, Immunzytochemie (ICC), Immunfluoreszenz (IF), Immunhistochemie (IHC), Proteine, Expression, Isolierung und Analyse, Reporter-Assays, Transformation