Aktivierte Azido-Verbindungen zu Derivatisierungsproteinen oder Amin-Oberflächen für selektive Konjugation, Nachweis oder Aufreinigung durch phosphinmodifizierte Sonden.

Aktivierte Azido-Verbindungen zu Derivatisierungsproteinen oder Amin-Oberflächen für selektive Konjugation, Nachweis oder Aufreinigung durch phosphinmodifizierte Sonden.

Diazirin-Analoga von Leucin und Methionin zur Expression von Proteinen in der Zellkultur, die ihre Proteininteraktoren bei der UV-Lichtaktivierung in vivo vernetzen.

Chemische Konjugation aller zwei aufgereinigten Proteine (Antikörper, Enzyme, Träger usw.) mit dem Sulfo-SMCC-Crosslinker, einem kompletten Kit mit Modifikationsreagenzien und Puffern.

Diazirin-Analoga von Leucin und Methionin zur Expression von Proteinen in der Zellkultur, die ihre Proteininteraktoren bei der UV-Lichtaktivierung in vivo vernetzen.

Ein Biotinylierungsreagenz, das eine Dibenzylcyclooctin (DBCO)-Gruppe zur kupferfreien Click-Chemie-Bindung an ein Azid-markiertes Molekül enthält - und die Bindung von Biotin unter Verwendung eines bioorthogonalen Ansatzes ermöglicht.

Derivatisieren Sie Protein- oder Aminoberflächen für die selektive Konjugation, den Nachweis oder die Reinigung von mit Azid markierten Zielmolekülen mit diesen aktivierten Phosphinverbindungen.

Kennzeichnen Sie aufgereinigte Proteine bei primären Aminen chemisch, um die Biotinylierung kovalent miteinander zu verknüpfen und sie an Partner der Proteininteraktion zu übertragen.

Kennzeichnen Sie ein aufgereinigtes Protein, um die Biotinylierung kovalent zu vernetzen und an seinen Bindungspartner zu übertragen, und weisen Sie dann die Ergebnisse durch Western Blotting nach.

Diazirin-Analoga von Leucin und Methionin zur Expression von Proteinen in der Zellkultur, die ihre Proteininteraktoren bei der UV-Lichtaktivierung in vivo vernetzen.